Fosforylacja enzymu lizosomalnego w ludzkich fibroblastach. Parametry kinetyczne dają biochemiczne uzasadnienie dla dwóch różnych defektów w difosfo-N-acetyloglukozaminianach urydyny: prekursor enzymu lizosomalnego N-acetyloglukozoamina-1-fosfotransf

Pierwotnym defektem genetycznym w lizosomalnej chorobie zapalnej mukolipidozy III (ML III) jest enzym moczopędna difosfo-N-acetyloglukozamina: enzym lizosomowy N-acetyloglukozoamina-1-fosfotransferaza. Enzym ten ma dwie dobrze zdefiniowane funkcje: specyficzne rozpoznawanie enzymów lizosomalnych (funkcja rozpoznawania) i fosforylacja ich oligosacharydów (funkcja katalityczna). Korzystając z fibroblastów od pacjentów z ML III jako źródłem enzymu oraz alfa-metyloannozydu i dwóch enzymów lizosomalnych jako substratów, zidentyfikowaliśmy defekty obu tych funkcji. W jednej grupie fibroblastów aktywność katalityczna N-acetyloglukozaminylofosfotransferazy jest zmniejszona, podczas gdy zdolność rozpoznawania enzymów lizosomalnych jako specyficznych substratów pozostaje nienaruszona. W drugiej grupie fibroblastów zdolność do rozpoznawania enzymów lizosomalnych jest osłabiona, podczas gdy aktywność katalityczna enzymu jest prawidłowa. Te dane dostarczają biochemicznego uzasadnienia dla wcześniej opisanej heterogenności genetycznej u pacjentów z ML III (Honey, NK, OT Mueller, LE Little, AL Miller i TB Shows, 1982, Proc. Natl Acad. Sci., USA., 79: 7420-7424).
[więcej w: przychodnia reymonta rybnik, na czym polega kolonoskopia, polskie aplikacje na androida ]
[więcej w: na czym polega kolonoskopia, czosnek właściwości lecznicze, przeliczanie jednostek powierzchni ]